Kaj je prolin: Razumevanje prolina
Prolin je neesencialna aminokislina v človeškem telesu. Prolin ima tri oblike: DL-prolin, L-prolin in D-prolin. Prolin, ki se običajno imenuje L-prolin, naravno prisotna aminokislina, ki je pri sobni temperaturi stebrasti kristal. Pri segrevanju se hitro razgradi pri 215-220 stopinjah. Je topen v vroči vodi in etanolu, ima rahlo sladek okus in je higroskopičen. V alkalni raztopini se vrti v levo. [ ]D25-86.5 stopinj (voda), -60.4 stopinj (5N klorovodikova kislina). Najdemo ga v različnih beljakovinah. Je zmerno zastopana aminokislina v morskih planktonskih organizmih, prisotna pa je tudi v morski vodi, delcih in morskih usedlinah.
Kaj je prolin: Strukturne lastnosti beljakovin
Edinstvena ciklična struktura stranske verige prolina daje prolinu odlično konformacijsko togost v primerjavi z drugimi aminokislinami. Vpliva tudi na hitrost nastajanja peptidne vezi med prolinom in drugimi aminokislinami. Ko je prolin vezan na amidno skupino v peptidni vezi, njegov dušik ni vezan na noben vodik, kar pomeni, da ne more donirati vodikovih vezi, lahko pa sprejme vodikove vezi.
Tvorba peptidnih vezi s prihajajočo Pro-tRNAPro je veliko počasnejša kot s katero koli drugo tRNA, kar je splošna značilnost N-alkil aminokislin. Počasna je tudi tvorba peptidne vezi med prihajajočo tRNA in verigo, ki se konča s prolinom. Tvorba vezi prolin-prolin je najpočasnejša.
Edinstvena konformacijska togost prolina vpliva na sekundarno strukturo proteinov v bližini ostankov prolina in lahko pojasni večjo razširjenost prolina v termofilnih bakterijskih proteinih. Sekundarno strukturo proteina lahko opišemo z diedričnimi koti φ, ψ in ω hrbtenice proteina. Ciklična struktura stranske verige prolina zaklene kot φ pri približno -65 stopinjah.
Prolin lahko deluje kot strukturni motilec v običajnih elementih sekundarne strukture, kot so -vijačnice in -plošče; vendar se prolin običajno nahaja tudi kot x-ti ostanek v -vijačnici in na robovih -listov. Prolin laktobacil v prahu je prav tako pogost v zavojih (še ena sekundarna struktura), ki pomaga pri oblikovanju zavojev. To lahko pojasni nenavadno dejstvo, da je prolin pogosto izpostavljen topilu, čeprav ima popolnoma nepolarno stransko verigo.
Zaporedni prolini ali hidroksiprolini lahko proizvedejo poliprolinske vijačnice, ki so glavna sekundarna struktura v kolagenu. Hidroksilacija prolina bistveno poveča konformacijsko stabilnost kolagena s prolil hidroksilazo. Zato je hidroksilacija prolina ključen biokemični proces za vzdrževanje vezivnega tkiva višjih organizmov. Hude bolezni, kot je skorbut, lahko povzročijo napake v tej hidroksilaciji, kot so mutacije prolil hidroksilaze ali pomanjkanje kofaktorjev esencialne askorbinske kisline (vitamin C).